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CD22维持基线水平的B细胞抑制以保持体液免疫检查。作为一个B细胞限制抗原，CD22针对治疗

引起自身免疫性疾病和恶性血液疾病的失调B细胞。我们在这里指出，人CD22的晶体结构在2.1A分辨率，作为唾液酸结合免疫球蛋白型凝集素中一种独特识别模式，α2-6唾液酸配体的特异性是由预先形成的β发夹支配的。

CD22胞外段采用一个扩展的构象，利于CD22B细胞纳米团簇的形成和绑定反式配体，以避免哺乳动物的自身免疫。

我们结构性描述了被治疗性抗体单抗瞄准的、3.1A分辨率的、CD22的位置 ，并确定确定CD22的N-linked糖基化在抗体接合中的重要作用。

我们的研究为B细胞抑制的机制提供了分子生物学的认识，并为B细胞功能障碍的免疫调节剂的设计提供了有价值的线索。

CD22   3D结构

CD22:　是主要在成熟B淋巴细胞表达的I型跨膜蛋白,在B细胞信号传导中起重要作用。

β发夹：β-hairpin;beta hairpin ，　蛋白质立体结构中的一种最简单的模体，由β转角旁侧的两段反向平行的β折叠链通过氢键排列而成。

N-连接糖基化: N-linked glycosylation, 是一种新生肽链的共翻译或翻译后修饰方式。

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https://www.nature.com/articles/s41467-017-00836-6

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